Функція ферментів. Роль ферментів в організмі

Ферменти - це глобулярні білки, які допомагають протікати всім клітинним процесам. Як і всі каталізатори, вони не можуть повернути реакцію назад, а служать для її прискорення.

Локалізації ферментів в клітці

Усередині клітини індивідуальні ферменти, як правило, містяться і діють в суворо визначених органелах. Локалізація ферментів безпосередньо пов`язана з тією функцією, яку зазвичай виконує дану ділянку клітини.

Майже всі ферменти гліколізу розташовуються в цитоплазмі. Ферменти циклу трикарбонових кислот - в матриксі мітохондрій. Активні речовини гідролізу містяться в лізосомах.

Окремі тканини і органи тварин і рослин відрізняються не тільки по набору ферментів, але і по їх активності. Таку особливість тканин використовують в клініці при діагностиці деяких захворювань.

Існують також вікові особливості в активності і наборі ферментів в тканинах. Вони найбільш чітко помітні в період ембріонального розвитку при диференціюванні тканин.

номенклатура ферментів

Існує кілька систем назв, кожна з яких враховує властивості ферментів в різному ступені.

• Тривіальна. Назви речовин даються за випадковими ознаками. Наприклад, пепсин (pepsis - "травлення", Грец.) І трипсин (tripsis - "розріджує", Грец.)
• Раціональна. Назва ферменту складається з субстрату і закінчення «аза». Наприклад, амілаза прискорює гідроліз крохмалю (Amylo - "крохмаль", Грец.).
• Московська. Вона була прийнята в 1961 році міжнародною комісією за номенклатурою ферментів на V Міжнародному біохімічному конгресі. Назва речовини становлять з субстрату і реакції, яка каталізується (прискорюється) ферментом. Якщо функція ферментів полягає в перенесенні групи атомів від однієї молекули (субстрату) до іншої (акцептору), назва каталізатора включає в себе та хімічна назви акцептора. Наприклад, в реакції перенесення аміногрупи з аланина на 2-оксіглутаровую кислоту бере участь фермент аланин: 2-оксоглутаратамінотрансфераза. Назва відображає:

• субстрат - аланін;
• акцептор - 2-оксоглутаровая кислота;
• в реакції переноситься аминогруппа.

Міжнародною комісією був складений список всіх відомих ферментів, який постійно доповнюється. Це пов`язано з відкриттям нових речовин.

Класифікація ферментів

Ділити ферменти на групи можна двома способами. Перший пропонує два класи цих речовин:

• прості - складаються тільки з білка;
• складні - містять білкову частина (апофермент) і небілкову, звану коферментом.

У небілкову частина складного ферменту можуть входити вітаміни. Взаємодія з іншими речовинами відбувається за допомогою активного центру. Цілком молекула ферменту не приймає участі в процесі.

Властивості ферментів, як і інших білків, визначаються їх будовою. Залежно від нього каталізатори прискорюють тільки свої реакції.

Другий спосіб класифікації ділить речовини за тим, яку функцію виконують ферменти. В результаті виходить шість класів:

• оксидоредуктаз;
• трансферази;
• гідролази;
• ізомерази;
• ліази;
• лігази.

Це загальноприйняті групи, відрізняються вони не тільки за видами реакцій, які регулюють складаються в них ферменти. У речовин різних груп відрізняється будова. І функції ферментів в клітці, отже, не можуть бути однаковими.

Оксидоредуктази - окислювально-відновні

Відео: Залізо (Ферум). 10 фактів

Основна функція ферментів першої групи - прискорення окисно-відновних реакцій. Характерна особливість: здатність утворювати ланцюга окислювальних ферментів, в яких здійснюється перенесення електронів або атомів водню від самого першого субстрату до кінцевого акцептора. Ці речовини поділяють за принципом роботи або за місцем роботи в реакції.

1. Аеробні дегідрогенази (оксидази) прискорюють перенесення електронів або протонів безпосередньо на кисневі атоми. Анаеробні ж роблять ті ж дії, але в реакціях, які протікають без передачі електронів або атомів водню на кисневі атоми.
2. Первинні дегідрогенази каталізують процес відібрання атомів водню від окисляемого речовини (первинного субстрату). Вторинні - прискорюють зняття атомів водню із вторинного субстрату, отримані вони були за допомогою первинної дегідрогенази.

Інша особливість: будучи двокомпонентним каталізаторами з дуже обмеженим набором коферментів (активних груп), вони можуть прискорювати безліч найрізноманітніших реакцій окислення-відновлення. Це досягається великим числом варіантів: один і той же кофермент може приєднатися до різних апофермент. У кожному разі виходить особлива оксидоредуктаза зі своїми властивостями.

Існує ще одна функція ферментів цієї групи, про яку не можна не згадати - вони прискорюють перебіг хімічних процесів, пов`язаних з виділенням енергії. Такі реакції називаються екзотермічні.

Відео: Ферменти організму

Трансферази - переносники

Ці ферменти виконують функцію прискорення реакцій перенесення молекулярних залишків і функціональних груп. Наприклад, фосфофруктокінази.

Виділяють вісім груп каталізаторів, виходячи з яку переносять групи. Розглянемо лише деякі з них.

1. Фосфотрансферази - допомагають переносити залишки фосфорної кислоти. Вони діляться на підкласи відповідно до пункту призначення (спиртові, карбоксильні та інші).
2. Амінотрансферази - прискорюють реакції переамінування амінокислот.
3. Глікозілтрансферази - переносять глікозільниє залишки з молекул фосфорних ефірів до молекул моно- і полісахаридів. Забезпечують реакції розпаду і синтезу оліго- або полісахаридів в організмах рослин і тварин. Наприклад, вони беруть участь в реакції розпаду сахарози.
4. Ацілтрансферази переносять залишки карбонових кислот на аміни, спирти і амінокислоти. Ацил-коензим-А є універсальним джерелом ацільних груп. Його можна розглядати як активну групу ацілтрансферази. Найчастіше переноситься ацил оцтової кислоти.

Гідролази - розщеплюють за участю води

У цій групі ферменти виконують функцію каталізаторів для реакцій розщеплення (рідше синтезу) органічних сполук, в яких бере участь вода. Речовини цієї групи містяться в клітинах і в травному соку. Молекули каталізаторів в шлунково-кишковому тракті складаються з одного компонента.

Місцем локалізації цих ферментів є лізосоми. Вони виконують захисні функції ферментів в клітці: розщеплюють чужорідні речовини, які пройшли через мембрану. Вони також знищують ті речовини, які більше не потрібні клітині, за що лізосоми були прозвані санітарами.

Інша їх "прізвисько" - Клітинні самогубці, так як вони є головним інструментом для аутолиза клітини. Якщо з`явилася інфекція, почалися запальні процеси, мембрана лізосом стає проникною і гідролази виходять в цитоплазму, руйнуючи все на своєму шляху і знищуючи клітку.

Розділяють кілька видів каталізаторів з цієї групи:

• естерази - відповідають за гідроліз складних ефірів спиртів;
• глікозідази - прискорюють гідроліз глікозидів, в залежності від того, на який ізомер вони діють, виділяють &alpha-- або &beta - глікозідази;
• пептид-гідролази - відповідальні за гідроліз пептидних зв`язків в білках, а при певних умовах і за їх синтез, але цей спосіб синтезу білка не використовується в живій клітині;
• амидаз - відповідають за гідроліз амідів кислот, наприклад, уреаза каталізує розпад сечовини на аміак і воду.

Ізомерази - перетворення молекули

Ці речовини прискорюють зміни в межах однієї молекули. Вони можуть бути геометричні або структурні. Це може відбуватися різними способами:

• перенос атомів водню;
• переміщення фосфатної групи;
• зміна розташування атомних угруповань в просторі;
• переміщення подвійного зв`язку.

Ізомеризації можуть бути схильні до органічні кислоти, вуглеводи або амінокислоти. Ізомерази можуть перетворювати альдегіди в кетони і, навпаки, цис-форму перебудувати в транс-форму і назад. Щоб краще зрозуміти, яку функцію виконують ферменти цієї групи, необхідно знати відмінності ізомерів.

Ліази рвуть зв`язку

Ці ферменти прискорюють негидролитическим розпад органічних сполук зі зв`язків:

• вуглець-вуглець;
• фосфор-кисень;
• вуглець-сірка;
• вуглець-азот;
• вуглець-кисень.

При цьому виділяються такі найпростіші продукти, як вуглекислий газ, вода, аміак, і замикаються подвійні зв`язку. Мало хто з цих реакцій можуть піти у зворотний бік, відповідні ферменти у відповідних для цього умовах каталізують процеси не тільки розпаду, а й синтезу.

Класифікація ЛіАЗ відбувається за типом зв`язку, яку вони розривають. Вони є складними ферментами.

лігази зшивають

Головна функція ферментів цієї групи - прискорення реакцій синтезу. Їх особливість - спряженість створення з розпадом речовин, які здатні дати енергію для здійснення биосинтетического процесу. Існує шість підкласів за типом утвореною зв`язку. П`ять з них ідентичні підгрупах ЛіАЗ, а шоста відповідає за створення зв`язку "азот-метал".

Деякі лігази беруть участь в особливо важливих процесах клітини. Наприклад, ДНК-лігаза бере участь в реплікації дезоксирибонуклеїнової кислоти. Вона зшиває одноцепочечниє розриви, створюючи нові фосфодіефірні зв`язку. Саме вона з`єднує фрагменти Окадзакі.

Цей же фермент активно використовується в генній інженерії. Він дозволяє вченим зшивати молекули ДНК з необхідних їм шматочків, створюючи унікальні ланцюжки дезоксирибонуклеїнової кислоти. У них можна закласти будь-яку інформацію, створивши таким чином фабрику з виготовлення необхідних білків. Наприклад, можна вшити в ДНК бактерії шматочок, який відповідає за синтез інсуліну. І коли клітина буде транслювати власні білки, вона заодно наробить і корисна речовина, необхідне в медичних цілях. Його залишається тільки очистити, і воно допоможе безлічі хворих людей.

Відео: Амінокислоти (амінокарбонових кислоти). 10 фактів

Величезна роль ферментів в організмі

Вони можуть збільшити швидкість реакції більш ніж в десять разів. Це просто необхідно для нормальної життєдіяльності клітини. А ферменти беруть участь в кожній реакції. Тому функції ферментів в організмі різноманітні, як і всі що протікають процеси. А порушення роботи цих каталізаторів призводить до тяжких наслідків.

Широко застосовуються ферменти в харчовій, легкій промисловості, медицині: використовуються для виготовлення сирів, ковбас, консервів, входять до складу пральних порошків. Також їх використовують у виготовленні фотоматеріалів.