Біохімія ферментів. Будова, властивості і функції

У клітині будь-якої живої організму протікають мільйони хімічних реакцій. Кожна з них має велике значення, тому важливо підтримувати швидкість біологічних процесів на високому рівні. Майже кожна реакція каталізується своїм ферментом. Що таке ферменти? Яка їхня роль в клітині?

Ферменти. визначення

термін "фермент" походить від латинського fermentum - закваска. Також вони можуть називатися ензимами від грецького en zyme - "в дріжджах".

Ферменти - біологічно активні речовини, тому будь-яка реакція, що протікає в клітці, не обходиться без їх участі. Ці речовини виконують роль каталізаторів. Відповідно, будь-який фермент володіє двома основними властивостями:

1) Ензим прискорює біохімічну реакцію, але при цьому не витрачається.

2) Величина константи рівноваги не змінюється, а лише прискорюється досягнення цього значення.

Ферменти прискорюють біохімічні реакції в тисячу, а в деяких випадках в мільйон разів. Це означає, що за відсутності ферментативного апарату все внутрішньоклітинні процеси практично зупиняться, а сама клітина загине. Тому роль ферментів як біологічно активних речовин велика.

Різноманітність ензимів дозволяє різнобічно регулювати метаболізм клітини. У будь-якому каскаді реакцій бере участь безліч ферментів різних класів. біологічні каталізатори мають великий вибірковістю завдяки певній конформації молекули. Т. к. Ензими в більшості випадків мають білкову природу, вони знаходяться в третинної або четвертинної структурі. Пояснюється це знову ж специфічністю молекули.

Функції ензимів в клітці

Головне завдання ферменту - прискорення відповідної реакції. Будь-каскад процесів, починаючи з розкладання пероксиду водню і закінчуючи гликолизом, вимагає присутності біологічного каталізатора.

Правильна робота ферментів досягається високою специфічністю до певного субстрату. Це означає, що каталізатор може прискорювати тільки певну реакцію і ніяку більше, навіть дуже схожу. За ступенем специфічності виділяють наступні групи ензимів:

1) Ферменти з абсолютною специфічністю, коли каталізується тільки одна-єдина реакція. Наприклад, коллагеназа розщеплює колаген, а мальтаза розщеплює мальтозу.

2) Ферменти з відносною специфічністю. Сюди входять такі речовини, які можуть каталізувати певний клас реакцій, наприклад, гідролітичні розщеплення.

Робота биокатализатора починається з моменту приєднання його активного центру до субстрату. При цьому говорять про комплементарном взаємодії на зразок замку і ключа. Тут мається на увазі повний збіг форми активного центру з субстратом, що дає можливість прискорювати реакцію.

Наступний етап полягає в протіканні самої реакції. Її швидкість зростає завдяки дії ферментативного комплексу. В кінцевому підсумку ми отримуємо ензим, який пов`язаний з продуктами реакції.

Заключний етап - від`єднання продуктів реакції від ферменту, після чого активний центр знову стає вільним для чергової роботи.

Схематично роботу ферменту на кожному етапі можна записати так:

1) S + E --gt; SE

2) SE --gt; SP

3) SP --gt; S + P, де S - це субстрат, E - фермент, а P - продукт.

Відео: ЄДІ. Біологія. 3.2. Функції білків у живих істот. Ферменти, їх будова, властивості.

Класифікація ферментів

В організмі людини можна знайти величезну кількість ферментів. Всі знання про особливості їх роботи були систематизовані, і в результаті з`явилася єдина класифікація, завдяки якій можна легко визначити, для чого призначений той чи інший каталізатор. Тут представлені 6 основних класів ензимів, а також приклади деяких підгруп.

1. Оксидоредуктази.

Ферменти цього класу каталізують окислювально-відновні реакції. Всього виділяють 17 підгруп. Оксидоредуктази зазвичай мають небілкову частина, представлену вітаміном або гемом.

Серед оксидоредуктаз часто зустрічаються такі підгрупи:

а) Дегідрогенази. Біохімія ферментів-дегідрогеназ полягає в відщепленні атомів водню і перенесення їх на інший субстрат. Ця підгрупа найчастіше зустрічається в реакціях дихання, фотосинтезу. У складі дегідрогеназ обов`язково присутній кофермент у вигляді НАД / НАДФ або флавопротеїдів ФАД / ФМН. Нерідко зустрічаються іони металів. Прикладами можуть служити такі ензими, як цитохромредуктаза, піруватдегідрогеназа, ізоцитратдегідрогеназа, а також багато ферментів печінки (лактатдегідрогеназа, глутаматдегідрогеназа і т. Д.).

б) Оксидази. Ряд ферментів каталізує приєднання кисню до водню, в результаті чого продуктами реакції можуть бути вода або пероксид водню (H₂0, H₂0₂). Приклади ферментів: цитохромоксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидази і каталази - ензими, що каталізують розпад H₂O₂ на кисень і воду.

г) оксигенази. Ці біокаталізатори прискорюють приєднання кисню до субстрату. Дофамінгідроксілаза - один із прикладів таких ензимів.

2. Трансферази.

Завдання ферментів цієї групи полягає в перенесенні радикалів від речовини-донора до речовини-реципієнту.

а) метилтрансфераза. ДНК-метилтрансферази - основні ферменти, що контролюють процес реплікації ДНК. Метилирование нуклеотидів грає велику роль в регуляції роботи нуклеїнової кислоти.

б) ацілтрансферази. Ензими цієї підгрупи транспортують ацильну групу з однієї молекули на іншу. Приклади ацілтрансферази: лецітінхолестерінацілтрансфераза (переносить функціональну групу з жирної кислоти на холестерин), лізофосфатіділхолінацілтрансфераза (ацильного група переноситься на лізофосфатіділхоліна).

Відео: Біохімія. Урок 3. Білки. Структура і властивості. застосування білків

в) Амінотрансферази - ферменти, які беруть участь у перетворенні амінокислот. Приклади ферментів: аланінамінотрансфераза, яка каталізує синтез аланина з пірувату і глутамату шляхом перенесення аміногрупи.

г) фосфотрансферази. Ферменти цієї підгрупи каталізують приєднання фосфатної групи. Інша назва фосфотрансферази, кінази, зустрічається набагато частіше. Прикладами можуть служити такі ензими, як гексокінази і аспартаткінази, які приєднують фосфорні залишки до гексоз (найчастіше до глюкози) і до аспарагінової кислоти відповідно.

3. Гідролази - клас ензимів, які каталізують розщеплення зв`язків в молекулі з подальшим приєднанням води. Речовини, які відносяться до цієї групи, - основні ферменти травлення.

а) Естерази - розривають ефірні зв`язку. Приклад - ліпази, які розщеплюють жири.

б) глікозідази. Біохімія ферментів цього ряду полягає в руйнуванні гликозидних зв`язків полімерів (полісахаридів і олігосахаридів). Приклади: амілаза, сахараза, мальтаза.

Відео: Біохімія, лекції "Освіта для всіх"

в) пептідази - ензими, що каталізують руйнування білків до амінокислот. До пептідази відносяться такі ферменти, як пепсину, трипсин, хімотрипсин, карбоіксіпептідаза.

г) амидаз - розщеплюють амідні зв`язку. Приклади: аргіназа, уреаза, глутамінази і т. Д. Багато ферменти-амидаз зустрічаються в орнітіновом циклі.

4. Ліази - ферменти, по функції схожі з гідролазами, однак при розщепленні зв`язків в молекулах не витрачає вода. Ензими цього класу завжди мають в складі небілкової частина, наприклад, у вигляді вітамінів В1 або В6.

а) декарбоксилаз. Ці ферменти діють на С-С зв`язок. Прикладами можуть служити глутаматдекарбоксилази або піруватдекарбоксилази.

б) Гідратази і дегідратази - ферменти, які каталізують реакцію розщеплення зв`язків С-О.

в) Амідін-ліази - руйнують С-N зв`язку. Приклад: аргінінсукцінатліаза.

г) Р-О ліази. Такі ферменти, як правило, отщепляют фосфатну групу від речовини-субстрату. Приклад: аденилатциклаза.

Біохімія ферментів заснована на їх будову

Здібності кожного ензиму визначаються індивідуальним, тільки йому властивим будовою. Будь-фермент - це, перш за все, білок, і його структура та ступінь згортання відіграють вирішальну роль у визначенні його функції.

Для кожного биокатализатора характерна наявність активного центру, який, в свою чергу, ділиться на декілька самостійних функціональних областей:

1) Каталітичний центр - це спеціальна область білка, по якій відбувається приєднання ферменту до субстрату. Залежно від конформації білкової молекули каталітичний центр може приймати різноманітну форму, яка повинна відповідати субстрату так само, як замок ключу. Така складна структура пояснює те, що ферментативний білок знаходиться в третинному або четвертинному стані.

2) Адсорбційний центр - виконує роль «держателя». Тут в першу чергу відбувається зв`язок між молекулою ферменту і молекулою-субстратом. Однак зв`язку, які утворює адсорбційний центр, дуже слабкі, а значить, каталітична реакція на цьому етапі оборотна.

3) аллостеріческого центри можуть розташовуватися як в активному центрі, так і по всій поверхні ферменту в цілому. Їх функція - регулювання роботи ензиму. Регулювання відбувається за допомогою молекул-інгібіторів і молекул-активаторів.

Актіваторная білки, зв`язуючись з молекулою ферменту, прискорюють його роботу. Інгібітори ж, навпаки, загальмовують каталітичну активність, причому це може відбуватися двома способами: або молекула зв`язується з аллостерическим центром в області активного центру ферменту (конкурентне інгібування), або вона приєднується до іншої області білка (неконкурентное інгібування). Конкурентне інгібування вважається більш дієвим. Адже при цьому закривається місце для зв`язування субстрату з ферментом, причому цей процес можливий тільки в разі практично повного збігу форми молекули інгібітора і активного центру.

Ензим часто складається не тільки з амінокислот, але і з інших органічних і неорганічних речовин. Відповідно, виділяють апофермент - білкову частину, кофермент - органічну частину, і кофактор - неорганічну частина. Кофермент може бути представлений улгеводамі, жирами, нуклеїновими кислотами, вітамінами. У свою чергу, кофактор - це найчастіше допоміжні іони металів. Активність ферментів визначається його будовою: додаткові речовини, що входять до складу, змінюють каталітичні властивості. Різноманітні види ферментів - це результат комбінування всіх перерахованих факторів утворення комплексу.

Регуляція роботи ферментів

Ензими як біологічно активні речовини не завжди необхідні організму. Біохімія ферментів така, що вони можуть в разі надмірного каталізу нашкодити живій клітині. Для запобігання згубного впливу ензимів на організм необхідно якимось чином регулювати їх роботу.

Т. к. Ферменти мають білкову природу, вони легко руйнуються при високих температурах. Процес денатурації звернемо, проте він може істотно вплинути на роботу речовин.

pH також грає велику роль в регуляції. Найбільша активність ферментів, як правило, спостерігається при нейтральних значеннях pH (7,0-7,2). Також є ензими, які працюють тільки в кислому середовищі або тільки в лужному. Так, в клітинних лизосомах підтримується низький pH, при якому активність гідролітичних ферментів максимальна. У разі їх випадкового потрапляння в цитоплазму, де середовище вже ближче до нейтральної, їх активність знизиться. Такий захист від «самопоїдання» заснована на особливостях роботи гидролаз.

Варто згадати про значення коферменту і кофактора в складі ферментів. Наявність вітамінів або іонів металу істотно впливає на функціонування деяких специфічних ензимів.

номенклатура ферментів

Всі ферменти організму прийнято називати в залежності від їх приналежності до будь-якого з класів, а також по субстрату, з яким вони вступають в реакцію. Іноді за систематичною номенклатурою використовують в назві не один, а два субстрату.

Приклади назви деяких ензимів:

1. Ферменти печінки: лактат-дегідроген-аза, глутамат-дегідроген-аза.
2. Повне систематичне назва ферменту: лактат-НАД + -оксідоредукт-аза.

Збереглися і тривіальні назви, що не дотримуються правил номенклатури. Прикладами є травні ферменти: трипсин, хімотрипсин, пепсин.

Процес синтезу ферментів

Функції ферментів визначаються ще на генетичному рівні. Т. к. Молекула за великим рахунком - білок, то і її синтез в точності повторює процеси транскрипції і трансляції.

Синтез ферментів відбувається за такою схемою. Спочатку з ДНК зчитується інформація про потрібному Ензим, в результаті чого утворюється мРНК. Матрична РНК кодує всі амінокислоти, які входять до складу ензиму. Регуляція ферментів може відбуватися і на рівні ДНК: якщо продукту каталізуються реакції досить, транскрипція гена припиняється і навпаки, якщо виникла потреба в продукті, активізується процес транскрипції.

Після того як мРНК вийшла в цитоплазму клітини, починається наступний етап - трансляція. на рибосомах ендоплазматичної мережі синтезується первинна ланцюжок, що складається з амінокислот, сполучених пептидними зв`язками. Однак молекула білка в первинній структурі ще не може виконувати свої ферментативні функції.

Активність ферментів залежить від структури білка. На тій же ЕРС відбувається скручування протеїну, в результаті чого утворюються спочатку вторинна, а потім третинна структури. Синтез деяких ферментів зупиняється вже на цьому етапі, однак для активізації каталітичної активності часто необхідне приєднання коферменту і кофактора.

У певних областях ендоплазматичної мережі відбувається приєднання органічних складових ензиму: моносахаридів, нуклеїнових кислот, жирів, вітамінів. Деякі ферменти не можуть працювати без наявності коферменту.

Кофактор грає вирішальну роль в утворенні четвертичной структури білка. Деякі функції ферментів доступні тільки при досягненні білком доменної організації. Тому для них дуже важлива наявність четвертинної структури, в якій з`єднуючою ланкою між декількома глобулами білка є іон металу.

Множинні форми ферментів

Трапляються ситуації, коли необхідна наявність декількох ензимів, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються один від одного з яких-небудь параметрами. Наприклад, фермент може працювати при 20 градусах, однак при 0 градусів він вже не зможе виконувати свої функції. Що робити в подібній ситуації живому організму при низьких температурах середовища?

Ця проблема легко вирішується наявністю відразу кількох ферментів, які каталізують одну і ту ж реакцію, але працюють в різних умовах. Існують два типи множинних форм ензимів:

1. Ферменти. Такі білки кодуються різними генами, складаються з різних амінокислот, проте каталізують одну і ту ж реакцію.
2. Справжні множинні форми. Ці білки транскрибируются з одного і того ж гена, однак на рибосомах відбувається модифікація пептидів. На виході отримують кілька форм одного і того ж ферменту.

В результаті перший тип множинних форм сформований на генетичному рівні, коли другий - на посттрансляционном.

значення ферментів

Використання ферментів в медицині зводиться до випуску нових лікарських засобів, у складі яких речовини вже знаходяться в потрібних кількостях. Вчені ще не знайшли спосіб стимулювання синтезу відсутніх ензимів в організмі, однак сьогодні широко поширені препарати, які можуть на час заповнити їх недолік.

Різні ферменти в клітці каталізують велика кількість реакцій, пов`язаних з підтриманням життєдіяльності. Одними з таких енізмов є представники групи нуклеаз: ендонуклеази і екзонуклеаза. Їх робота полягає в підтримці постійного рівня нуклеїнових кислот в клітині, видаленні пошкоджених ДНК і РНК.

Не варто забувати про таке явище, як згортання крові. Будучи ефективним заходом захисту, даний процес перебуває під контролем ряду ферментів. Головним з них є тромбін, який переводить неактивний білок фібриноген в активний фібрин. Його нитки створюють своєрідну мережу, яка закупорює місце пошкодження судини, тим самим перешкоджаючи зайвої крововтраті.

Ферменти використовуються у виноробстві, пивоварінні, отриманні багатьох кисломолочних продуктів. Для отримання спирту із глюкози можуть використовуватися дріжджі, проте для успішного перебігу цього процесу досить і екстракту з них.

Цікаві факти, про які ви не знали

- Всі ферменти організму мають величезну масу - від 5000 до 1000000 Так. Це пов`язано з наявністю білка в складі молекули. Для порівняння: молекулярна маса глюкози - 180 Так, а вуглекислого газу - всього 44 Да.

- На сьогоднішній день відкрито більше ніж 2000 ферментів, які були виявлені в клітинах різних організмів. Однак більшість з цих речовин до кінця ще не вивчено.

- Активність ферментів використовується для отримання ефективних пральних порошків. Тут ензими виконують ту ж роль, що і в організмі: вони руйнують органічні речовини, і ця властивість допомагає в боротьбі з плямами. Рекомендується використовувати подібний пральний порошок при температурі не вище 50 градусів, інакше може піти процес денатурації.

Відео: ЄДІ. Біологія. 3.3. Нуклеїнові кислоти. Будова, нуклеотиди, будова, властивості та функції ДНК.

- За статистикою, 20% людей по всьому світу страждає від нестачі будь-якого з ферментів.

- Про властивості ензимів знали дуже давно, проте тільки в 1897 році люди зрозуміли, що для зброджування цукру в спирт можна використовувати не самі дріжджі, а екстракт з їх клітин.