У чому полягає ферментативна функція білків? Ферментативна функція білків: приклади

Робота нашого організму - надзвичайно складний процес, в якому задіяні мільйони клітин, тисячі найрізноманітніших речовин. Але є одна область, яка цілком і повністю залежить від особливих білків, без яких життя людини або тварини виявиться абсолютно неможливою. Як ви напевно здогадалися, говоримо ми зараз про ферментах.

Сьогодні нами буде розглянута ферментативна функція білків. Це найважливіша область біохімії.

Так як в основі цих речовин лежать переважно білки, то вони самі можуть вважатися ними. Потрібно знати, що вперше ферменти були відкриті ще в 30-і роки 19-го століття, ось тільки вченим знадобилося більше століття, щоб прийти до більш-менш єдиного визначення для них. То яку функцію виконують білки-ферменти? Про це, а також про їх будову і прикладах реакцій ви дізнаєтеся з нашої статті.

Потрібно розуміти, що далеко не всякий білок може бути ферментом навіть теоретично. Тільки білки глобулярної форми здатні виявляти каталітичну активність по відношенню до інших органічних сполук. Як і всі природні сполуки цього класу, ферменти складаються з амінокислотних залишків. Запам`ятайте, що ферментативна функція білків (приклади якої будуть в статті) може виконуватися тільки тими з них, чия молярна маса не менше 5000.

Що таке фермент, сучасні визначення

Ензими - це каталізатори біологічного походження. Вони мають здатність прискорювати реакції за рахунок найтіснішого дотику між двома які беруть участь в реакції речовинами (субстратами). Можна сказати, що ферментативна функція білків - це процес каталізу деяких біохімічних реакцій, які характерні тільки для живого організму. Лише незначна їх частина може бути відтворена в умовах лабораторії.

Слід зауважити, що в останні роки в цьому напрямку намітився деякий прорив. Вчені поступово впритул підходять до створення штучних ферментів, які можна буде використовувати не тільки для цілей народного господарства, а й медицини. Ведуться розробки ензимів, які можуть ефективно знищувати навіть невеликі ділянки починається онкологічного захворювання.

Які частини ензиму безпосередньо беруть участь в реакції?

Зауважимо, що в контакт з субстратом входить в повному обсязі тіло ферменту, а лише його невелику ділянку, який називається активним центром. У цьому полягає їх головна властивість, компліментарність. Це поняття має на увазі, що фермент ідеально підходить до субстрату за формою і своїм фізико-хімічним властивостям. Можна сказати що функція білків-ферментів в цьому випадку полягає в наступному:

• Їх водна оболонка сходить з поверхні.
• Відбувається певна деформація (поляризація, наприклад).
• Після чого вони особливим чином розташовуються в просторі, одночасно зближуючись між собою.

Саме ці фактори призводять до прискорення реакції. А зараз давайте проведемо порівняння між ензимами і неорганічними каталізаторами.

Як бачите, ферментативна функція білків передбачає специфічність. Від себе також додамо, що багато хто з цих білків мають ще й видовий специфічністю. Простіше кажучи, ферменти людини навряд чи підійдуть для морської свинки.

Важливі відомості про будову ферментів

У будові цих сполук виділяють відразу три рівня. Первинну структуру можна виявити за тим амінокислотним залишкам, які входять до складу ензимів. Так як ферментативна функція білків, приклади якої ми неодноразово наводимо в цій статті, може здійснюватися тільки деякими категоріями з`єднань, визначити їх саме за цією ознакою цілком реально.

Що ж стосується вторинного рівня, то приналежність до нього визначається за допомогою додаткових типів зв`язків, які можуть виникати між цими амінокислотними залишками. Це зв`язку водневі, електростатичні, гідрофобні, а також Ван-дер-ваальсово взаємодії. В результаті тієї напруги, яка ці зв`язки викликають, в різних частинах ферменту утворюються &alpha - спіралі, петлі та &beta - тяжі.

Третинна структура з`являється в результаті того, що порівняно великі ділянки поліпептидного ланцюга просто згортаються. Утворилися в результаті цього тяжі називаються доменами. Нарешті, остаточне формування цієї структури відбувається тільки після того, як між різними доменами встановлюється стійке взаємодія. Слід пам`ятати, що освіта самих доменів відбувається в абсолютно незалежному один від одного порядку.

Деякі характеристики доменів

Як правило, поліпептидний ланцюг, з якої вони утворюються, складається приблизно з 150 амінокислотних залишків. Коли домени взаємодіють один з одним, утворюється кулька. Так як ферментативну функцію виконують активні центри на їх основі, слід розуміти важливість даного процесу.

Сам домен відрізняється тим, що між амінокислотними залишками в його складі спостерігаються численні взаємодії. Їх число набагато більше таких для реакцій між самими доменами. Таким чином, порожнини між ними порівняно «уразливі» для дії різних органічних розчинників. Обсяг їх становить близько 20-30 кубічних ангстрем, які уміщають кілька молекул води. Різні домени найчастіше мають абсолютно унікальну просторову структуру, що пов`язано з виконанням ними абсолютно різних функцій.

активні центри

Як правило, активні центри розташовуються строго між доменами. Відповідно, кожен з них грає дуже важливу роль в протіканні реакції. Внаслідок такого розташування доменів виявляється значна гнучкість, рухливість цій галузі ферменту. Це надзвичайно важливо, тому що ферментативну функцію виконують тільки ті сполуки, які можуть відповідним чином змінювати своє просторове положення.

Між довжиною поліпептидного зв`язку в тілі ензиму і тим, наскільки складні функції їм виконуються, існує прямий зв`язок. Ускладнення ролі досягається як за рахунок формування активного центру реакції між двома каталітичними домену, так і завдяки освіті абсолютно нових доменів.

Деякі білки-ферменти (приклади - лізоцим і глікогенфосфорилази) можуть дуже сильно відрізнятися за своїми розмірами (129 і 842 амінокислотних залишку відповідно), хоч і каталізують реакцію розщеплення однакових типів хімічних зв`язків. Відмінність полягає в тому, що більш масивні і великі ензими здатні краще контролювати своє положення в просторі, чим забезпечується більша стабільність і швидкість реакції.

Основна класифікація ферментів

В даний час загальноприйнятою і поширеною у всьому світі є стандартна класифікація. Відповідно до неї, виділяється шість основних класів, з відповідними підкласами. Ми розглянемо тільки основні. Ось вони:

1. Оксидоредуктази. Функція білків-ферментів в цьому випадку - стимуляція окисно-відновних реакцій.

2. Трансферази. Можуть здійснювати перенесення між субстратами наступних груп:

• Одинвуглецевого залишки.
• Залишки альдегідів, а також кетонів.
• Ацильні і глікозільниє компоненти.
• Алкільні (як виняток не можуть переносити СН3) залишки.
• Азотисті основи.
• Групи, що містять фосфор.

3. Гідролази. У цьому випадку значення ферментативної функції білків полягає в розщепленні наступних типів з`єднань:

• Складних ефірів.
• Глікозидів.
• Ефірів, а також тіоефірів.
• Зв`язків пептидного типу.
• Зв`язків типу C-N (крім тих самих пептидів).

4. Ліази. Мають здатність до відчеплений груп з подальшим утворенням подвійного зв`язку. Крім того, можуть виконувати і зворотний процес: приєднання окремих груп до подвійних зв`язків.

5. Ізомерази. В даному випадку ферментативна функція білків полягає в каталізі складних ізомерних реакцій. До цієї групи належать такі ензими:

• Рацемази, епімерази.
• Цістрансізомерази.
• Внутрішньо-молекулярні оксидоредуктаз.
• Внутрішньо-молекулярні трансферази.
• Внутрішньо-молекулярні ліази.

Відео: Система згортання крові

6. Лігази (інакше відомі як синтетази). Служать для розщеплення АТФ з одночасним утворенням деяких зв`язків.

Неважко помітити, що ферментативна функція білків неймовірно важлива, так як вони в тій чи іншій мірі контролюють практично всі реакції, щомиті протікають у вашому організмі.

Що залишається від ферменту після взаємодії з субстратом?

Нерідко ферментом буває білок глобулярного походження, активний центр якого представлений його ж амінокислотними залишками. У всіх інших випадках до складу центру входить міцний зв`язок з ним простетичної група або ж кофермент (АТФ, наприклад), зв`язок якого набагато слабкіше. Цілий каталізатор називається холоферменту, а його залишок, що утворився після видалення АТФ, апоферментом.

Таким чином, за цією ознакою ферменти підрозділяються на наступні групи:

• Прості гідролази, ліази і ізомерази, які взагалі не містять коферментной бази.
• Білки-ферменти (приклади - деякі трансамінази), що містять простетичної групу (ліпоєвої кислоти, наприклад). До цієї групи належать також багато пероксидази.
• Енізми, для яких обов`язкова регенерація коферменту. До них відносяться кінази, а також велика частина оксидоредуктаз.
• Інші каталізатори, склад яких поки не до кінця вивчений.

Всі речовини, які входять до складу першої групи, широко використовуються в харчовій промисловості. Всі інші каталізатори вимагають дуже специфічних умов для своєї активізації, а тому працюють тільки в організмі або в деяких лабораторних дослідах. Таким чином, ферментативна функція - це дуже специфічна реакція, яка полягає в стимулюванні (каталізі) деяких типів реакцій в суворо визначених умовах організму людини або тварини.

Що відбувається в активному центрі, або Чому ферменти працюють настільки ефективно?

Ми вже не раз говорили про те, що ключем до розуміння ферментативного каталізу є створення ними активного центру. Саме там відбувається специфічне зв`язування субстрату, який в таких умовах набагато активніше вступає в реакцію. Для того щоб ви розуміли всю складність проведених там реакцій, наведемо простий приклад: щоб відбулося сбраживанию глюкози, необхідно відразу 12 ферментів! Настільки непросту взаємодію стає можливим виключно через те що білок, що виконує ферментативну функцію, володіє високим ступенем специфічності.

Види специфічності ферментів

Вона буває абсолютною. У цьому випадку проявляється специфічність тільки до одного, суворо певного типу ферменту. Так, уреаза взаємодіє тільки з сечовиною. З лактозою молока в реакцію вона не вступить ні за яких умов. Ось яку функцію виконують білки-ферменти в організмі.

Крім того, нерідко зустрічається абсолютна групова спеціфічность.Как можна зрозуміти з назви, в цьому випадку присутній «сприйнятливість» строго до одного класу органічних речовин (ефіри, в тому числі складні, спирти або альдегіди). Так, пепсин, який є одним з основних ферментів шлунка, виявляє специфічність тільки щодо гідролізу пептидного зв`язку. Алкогольдегідраза взаємодіє виключно зі спиртами, а лактікодегідраза не розщеплюється нічого, крім &alpha - оксикислот.

Буває також, що ферментативна функція характерна для якоїсь певної групи з`єднань, але за певних умов ензими можуть діяти і на досить відмінні від своєї основної «цілі» речовини. В цьому випадку каталізатор «тяжіє» до певного класу речовин, але при певних умовах він може розщеплювати і інші сполуки (не обов`язково аналогічні). Правда, в цьому випадку реакція буде йти в багато разів повільніше.

Широко відома здатність трипсину діяти на пептидні зв`язки, але мало хто знає про те, що цей білок, що виконує ферментативну функцію в шлунково-кишковому тракті, цілком може вступати у взаємодію з різними складноефірних сполуками.

Нарешті, специфічність буває оптичної. Ці ферменти можуть взаємодіяти з найширшим переліком абсолютно різноманітних речовин, але тільки за тієї умови, що вони мають строго певні оптичні властивості. Таким чином, ферментативна функція білків в цьому випадку багато в чому схожа з принципом дії не ферментів, а каталізаторів неорганічного походження.

Які фактори визначають ефективність каталізу?

Сьогодні вважається, що факторами, які визначають вкрай високу ступінь ефективності ферментів, є:

• Ефект концентрування.
• Ефект просторового орієнтування.
• Багатофункціональність активного центру реакції.

В общем-то, суть концентраційного ефекту нічим не відрізняється від такого в реакції неорганічного каталізу. У цьому випадку в активному центрі створюється така концентрація субстрату, яка в кілька разів перевищує аналогічне значення для всього іншого об`єму розчину. У центрі реакції селективно упорядковано молекули речовини, яке повинно прореагувати між собою. Неважко здогадатися, що саме цей ефект веде до підвищення швидкості хімічної реакції на кілька порядків.

Коли протікає стандартний хімічний процес, надзвичайно важливо, який саме частиною взаємодіючі молекули будуть зіштовхуватися один з одним. Простіше кажучи, молекули речовини в момент зіткнення обов`язково повинні бути строго орієнтовані одна відносно іншої. За рахунок того, що в активному центрі ферменту такий розворот виконується в примусовому порядку, після чого усі учасники компоненти вибудовуються в певну лінію, реакція каталізу прискорюється приблизно на три порядки.

Під багатофункціональністю в даному випадку розуміється властивість всіх складових частин активного центру одночасно (або строго узгоджено) діяти на молекулу «оброблюваного» речовини. При цьому вона (молекула) не тільки відповідним чином фіксується в просторі (див. Вище), але і в значній мірі змінює свої характеристики. Все це в сукупності призводить до того, що ферментам стає куди простіше діяти на субстрат необхідним чином.