Складний білок: визначення, склад, будова, структура, функції, класифікація та характеристика. Чим відрізняються прості білки від складних?

Складний білок, крім власне білкового компонента, містить додаткову групу іншої природи (простетичної). Як даного компонента виступають вуглеводи, ліпіди, метали, залишки фосфорної кислоти, нуклеїнові кислоти. Чим відрізняються прості білки від складних, на які види поділяють ці речовини, і які їхні особливості, розповість ця стаття. Головна відмінність розглянутих речовин - їх склад.

Складні білки: визначення

Це двокомпонентні речовини, до складу яких входить простий білок (пептидні ланцюга) і небілкові речовина (простетичної група). В процесі їх гідролізу утворюються амінокислоти, небілкова частина і продукти розпаду. Чим відрізняються прості білки від складних? Перші складаються тільки з амінокислот.

Класифікація і характеристика складних білків

Ці речовини діляться на види залежно від типу додаткової групи. До складних білків відносяться:

• Глікопротеїни - білки, молекули яких містять вуглеводний залишок. Серед них виділяють протеоглікани (компоненти міжклітинної простору), що включають в свою структуру мукополісахариди. До гликопротеидам відносяться імуноглобуліни.
• Ліпопротеїди включають ліпідний компонент. До них відносяться Аполіпопротеїни, що виконують функцію забезпечення ліпідного транспорту.
• Металопротеїни містять іони металів (міді, марганцю, заліза та ін.), Пов`язані через донорно-акцепторний зв`язок. У цю групу не входить гемовие білки, що включають сполуки профірінового кільця з залізом і подібні до них за структурою сполуки (хлорофіл, зокрема).
• Нуклеопротеїди - білки, що мають Нековалентні зв`язку з нуклеїновими кислотами (ДНК, РНК). До них відноситься хроматин - компонент хромосом.
• 5. Фосфопротеіди, до яких відноситься казеїн (складний білок сиру), включають ковалентно з`єднані залишки фосфорної кислоти.

• Хромопротеїни об`єднує забарвленість простетических компонента. Цей клас включає гемовие білки, хлорофіли і флавопротеиди.

Особливості гликопротеинов і протеогліканів

Ці білки є складними речовинами. Протеоглікани містять велику частку вуглеводів (80-85%), у звичайних гликопротеидов зміст становить 15-20%. Уронові кислоти присутні тільки в молекулі протеогліканів, їх вуглеводи відрізняються регулярним будовою з повторюваними ланками. Яка структура і функції складних білків гликопротеинов? Їх вуглеводні ланцюги включають тільки 15 ланок і мають нерегулярне будова. У структурі глікопротеїнів зв`язок вуглеводу з білковим компонентом зазвичай здійснюється через залишки таких амінокислот, як серин або аспаргін.

Функції гликопротеинов:

• Входять до складу клітинної стінки бактерій, кісткової сполучної і хрящової тканини, оточують волокна колагену, еластину.
• Грають захисну роль. Наприклад, цю структуру мають антитіла, інтерферони, фактори згортання крові (протромбін, фібриноген).
• Є рецепторами, які взаємодіють з ефекторів - невеликий небелковой молекулою. Остання, приєднуючись до білка, призводить до зміни його конформації, що призводить до певного внутрішньоклітинного відповіді.
• Виконують гормональну функцію. До глікопротеїну відноситься гонадотропний, адренокортикотропний і тиреотропний гормони.
• Транспортують речовини в крові і іони через клітинну мембрану (трансферин, транскортином, альбумін, Na +, К + -АТФаза).

До глікопротеінові ферментам відносяться холінестераза і нуклеаза.

Детальніше про протеогликанами

Зазвичай складний білок протеогликан включає в свою структуру великі вуглеводні ланцюги з повторюваними дисахаридного залишками, що складаються з будь-якої уронової кислоти і аміноцукри. Олиго- або полісахаридні ланцюги називаються гліканов. Перші зазвичай містять 2-10 мономерних одиниць.

Залежно від структури вуглеводних ланцюгів виділяють їх різні типи, наприклад, кислі гетерополісахаріди з великою кількістю кислотних груп або глікозаміноглікани, що включають аміногрупи. До останніх відносяться:

• Гіалуронова кислота, яку активно застосовують в косметології.
• Гепарин, що перешкоджає згортання крові.
• Кератансульфатів - компоненти хрящової тканини і рогівки.
• Хондроітінсульфати входять до складу хряща і синовіальної рідини.

Дані полімери - компоненти протеогліканів, які заповнюють міжклітинний простір, утримують воду, змащують рухливі частини суглобів, є їх структурними складовими. Гідрофільність (хороша розчинність в воді) протеогликанов дозволяє їм в міжклітинному просторі створювати перешкоду для великих молекул і мікроорганізмів. З їх допомогою створюється желеподібний матрикс, в який занурені волокна інших важливих білків, наприклад, колагену. Його тяжі в середовищі протеогликана мають деревоподібну форму.

Особливості та типи ліпопротеїдів

Складний білок ліпопротеїд відрізняється добре вираженою двоїстої гидрофильной і гідрофобною природою. Ядро молекули (гидрофобную частина) утворюють неполярні ефіри холестеролу і триацилгліцеридів.

Зовні в гидрофильной зоні розташовуються білкова частина, фосфоліпіди, холестерол. Виділяють кілька різновидів білків ліпопротеїдів в залежності від їх структури.

Основні класи ліпопротеїдів:

• Складний білок високої щільності (ЛВП, &alpha - ліпопротеїни). Переміщує холестерин до печінки і периферичних тканин.
• Низької щільності (ЛНП, &beta - ліпопротеїни). Крім холестерину транспортують триацилгліцеридів і фосфоліпіди.
• Дуже низької щільності (ЛОНП, пре-&beta - ліпопротеїни). Виконують функцію, подібну ЛНП.
• Хіломікрони (ХМ). Транспортують жирні кислоти і холестерин з кишечника після надходження їжі.

Така судинна патологія, як атеросклероз, виникає в результаті неправильного співвідношення різних типів ліпопротеїнів в крові. За характеристикою складу можна виявити кілька тенденцій зміни структури фосфоліпідів (від ЛГП до хіломікронів): зменшення частки білка (від 80 до 10%) і фосфоліпідів, збільшення відсотка триацилгліцеридів (від 20 до 90%).

Серед металопротеїни багато важливих ферментів

Металопротеїни може включати в себе іони декількох металів. Їх наявність впливає на орієнтацію субстрату в активному (каталітичному) центрі ферменту. Іони металів локалізуються в активному центрі і грають важливу роль в проведенні каталітичної реакції. Часто іон виконує функцію акцептора електронів.

Приклади металів, що містяться в структурі ферментних металопротеїни:

• Мідь включена до складу цитохромоксидази, яка поряд з гемом містить іон даного металу. Фермент бере участь в процесі утворення АТФ при роботі дихального ланцюга.
• Залізо містять такі ферменти, як феритин, що виконує функцію депонування заліза в клетке- трансферин - переносник заліза в крові-каталаза відповідальна за реакцію знешкодження перекису водню.
• Цинк - метал, характерний для алкогольдегідрогенази, яка бере участь в окисленні етилового і подібних йому спіртов- лактатдегидрогеназа - фермент у метаболізмі молочної кислоти-карбоангидраза, що каталізує утворення вугільної кислоти з CO₂ і H₂O- лужна фосфатаза, що виконує гідролітичні розщеплення ефірів фосфорної кислоти з різними соедіненіямі- &alpha-2-макроглобулин - антіпротеазная кров`яний білок.
• Селен входить до складу тіреопероксідазе, що бере участь в процесі утворення гормонів щитовидної залози-глутатіонпероксидази, яка виконує антиоксидантну функцію.
• Кальцій характерний для структури &alpha - амілази - ферменту гідролітичного розщеплення крохмалю.

Фосфопротеіни

Що входить до складу складних білків фосфопротеинов? Для даної категорії характерна присутність фосфатної групи, яка пов`язана з білкової частиною через амінокислоти з гідроксилом (тирозин, серин або треонін). Які функції виконує фосфорна кислота, перебуваючи в структурі білка? Вона змінює структуру молекули, надає їй заряд, підвищує розчинність, впливає на властивості білка. Прикладами фосфопротеинов є казеїн молока і яєчний альбумін, але в основному до даної категорії складних білків відносяться ферменти.

Фосфатна група відіграє важливу функціональну роль, так як багато білків пов`язані з нею не постійно. У клітці весь час відбуваються процеси фосфорилювання і дефосфорилирования. В результаті виконується регуляція в роботі білків. Наприклад, якщо гистони - білки, з`єднані з нуклеїновими кислотами переходять в фосфорильоване стан, то активність геному (генетичного матеріалу) зростає. Від фосфорилювання залежить активність таких ферментів, як глікогенсінтази і глікогенфосфорилази.

нуклеопротеїнами

Нуклеопротеїнами - білки, з`єднані з нуклеїновими кислотами. Вони - невід`ємна частина зберігання і регуляції генетичного матеріалу, роботи рибосом, що виконують функцію синтезу білка. Найпростіші форми життя вірусів можна назвати рибо і дезоксірібонуклеопротеінамі, так як вони складаються з генетичного матеріалу і білків.

Як відбувається взаємодія дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК) і гістонів? В хроматині виділяють 2 види білків, пов`язаних з ДНК (гістонові і негістонові). Перші беруть участь на початковій стадії компактизации ДНК. Молекула нуклеїнової кислоти обвивається навколо протеїнів з формуванням нуклеосом. Новоутворена нитка схожа на намистини, з них формуються суперспіралізованная структура (хроматиновой фібрила) і суперспіраль (хромонеми інтерфази). За рахунок дії гістонових білків і протеїнів більш високих рівнів забезпечується скороченням розмірності ДНК в тисячі разів. Досить порівняти розмір хромосом і довжину нуклеїнової кислоти, щоб оцінити важливість білків (6-9 см і 10-6 мкм, відповідно).

Які бувають хромопротеїни

Хромопротеїни містять досить різноманітні групи, які об`єднує лише одне - наявність забарвлення в простетических компоненті. Складні білки даної категорії поділяються на: гемопротеїни (містять в структурі гем), ретінальпротеіни (вітамін А), флавопротеїни (вітамін В2), кобамідпротеіни (вітамін В12).

Гемопротеїни класифікуються залежно від функцій на НЕ ферментативні (гемоглобінового і міоглобіновий білок) і ферменти (цитохроми, каталази, пероксидази).

Флавопротеїни містять в якості простетичної компонента похідні вітаміну В2 флавинмононуклеотид (ФМН) або флавінаденіндінуклеотід (ФАД). Дані ферменти також беруть участь в окисно-відновних перетвореннях. До них відносяться оксидоредуктаз.

Що таке цитохроми?

Як було описано вище, гем складається з порфирина. У його структуру входять 4 піррольних кільця і двовалентне залізо. Особлива група гемових ферментів - цитохроми, що розрізняються складом амінокислот і числом пептидних ланцюгів, спеціалізовані на проведенні окисно-відновних реакцій, за рахунок яких забезпечується перенесення електронів в дихального ланцюга. Дані ферменти беруть участь в мікросомального окислення - початкових реакціях біотрансформації ксенобіотиків, що призводять до їх знешкодження, і обміні багатьох екзогенних та екзогенних речовин, наприклад, стероїдів, насичених жирних кислот.

Вплив простетичної групи

Простетичної група, що входить до складу складних білків, впливає на його властивості: змінює його заряд, розчинність, термопластичность. Наприклад, такою дією володіють залишки фосфорної кислоти або моносахаридів. Вуглеводна частина, яка увійшла до складу складного білка, захищає його від протеолізу (руйнування в результаті процесу гідролізу), впливає на проникнення молекул через клітинну мембрану, їх секрецію і сортування. Ліпідний фрагмент дозволяє створювати білкові канали для транспорту погано розчинних у воді (гідрофобних) з`єднань.

Будова і функції складних білків повністю залежать від простетичної групи. Наприклад, за допомогою якій міститься залізо гема в гемоглобіні відбувається зв`язування кисню і вуглекислого газу. За рахунок нуклеопротеидов, що формуються в результаті взаємодії гістонів, протаминов з ДНК або РНК, відбувається захист генетичного матеріалу, його компактне зберігання, зв`язування РНК в процесі синтезу білків. Нуклеопротеїдами називають стійкі комплекси білків і нуклеїнових кислот.

висновок

Таким чином, складні білки виконують великий спектр функцій в організмі. Тому споживання макро- і мікроелементів так важливо для підтримки здоров`я. Метали входять до складу багатьох ферментів. Знаючи біохімію, особливості свого здоров`я і екологічний стан місця проживання, можна скорегувати режим власного харчування. Наприклад, виділяють території, що відрізняються дефіцитом будь-якого елементу. Його додаткове включення до раціон у вигляді добавок дозволяє заповнити недолік.