Специфічність ферменту: види і особливості дії

слово "фермент" має латинське коріння. У перекладі воно означає "закваска". В англійській мові застосовується поняття "ензим", Що відбулося від грецького терміна, що означає те ж саме. Ферментами називають спеціалізовані білки. Вони формуються в клітинах і мають здатність прискорювати перебіг біохімічних процесів. Іншими словами, вони виступають в якості біологічних каталізаторів. Розглянемо далі, що собою являє специфічність дії ферментів. види специфічності також будуть описані в статті.

Загальна характеристика

Прояв каталітичної активності деяких ферментів обумовлюється присутністю ряду сполук небілкової природи. Їх називають кофакторами. Вони розділені на 2 групи: іони металів і ряд неорганічних речовин, а також коферменти (органічні сполуки).

механізм активності

За своєю хімічною природою ферменти відносяться до групи білків. Однак, на відміну від останніх, що розглядаються елементи містять активний центр. Він являє собою унікальний комплекс функціональних груп залишків амінокислот. Вони строго орієнтовані в просторі завдяки третинної або четвертинної структурі ферменту. В активному центрі виділяють каталітичний і субстратної ділянки. Останній - це те, чим обумовлена специфічність ферментів. Субстрат являє собою речовина, на яке діє білок. Раніше вважалося, що їх взаємодія здійснюється за принципом "ключ до замка". Іншими словами, активний центр повинен чітко відповідати субстрату. В даний час панує інша гіпотеза. Вважається, що точна відповідність спочатку відсутня, однак воно з`являється в ході взаємодії речовин. Другий - каталітичний - ділянку впливає на специфічність дії. Іншими словами, він визначає характер ускоряемой реакції.

будова

Всі ферменти поділяються на одно- і двокомпонентні. Перші мають будову, аналогічне структурі простих білків. Вони містять виключно амінокислоти. Друга група - протеїди - включає в себе білкову та небілкової частини. Останньою виступає кофермент, першої - апофермент. Останній визначає субстратне специфічність ферменту. Тобто він виконує функцію субстратного ділянки в активному центрі. Кофермент, відповідно, виступає як каталітична область. З ним пов`язана специфічність дії. Як коферментів можуть виступати вітаміни, метали, інші низькомолекулярні з`єднання.

Каталозі

Виникнення будь-якої хімічної реакції пов`язано із зіткненням молекул взаємодіючих речовин. Їх рух в системі визначається наявністю потенційної вільної енергії. Для хімічної реакції потрібно, щоб молекули взяли перехідний стан. Іншими словами, у них повинно бути достатньо сили для проходження енергетичного бар`єру. Він являє собою мінімальний обсяг енергії для додання всім молекулам реакційної здатності. Все каталізатори, ферменти в тому числі, здатні знижувати енергетичний бар`єр. Це сприяє прискореному течією реакції.

У чому проявляється специфічність ферментів?

Ця здатність виражається в прискоренні тільки певної реакції. Ферменти можуть впливати на один і той же субстрат. Однак кожен з них буде прискорювати тільки конкретну реакцію. Реактивну специфічність ферменту можна простежити на прикладі піруватдегідрогеназного комплексу. У нього входять білки, що впливають на ПВК. В якості основних виступають: піруватдегідрогеназа, піруватдекарбоксилази, ацетилтрансфераза. Сама реакція іменується окислювальним декарбоксилюванням ПВК. Як її продукту виступає оцтова активна кислота.

Класифікація

Існують наступні види специфічності ферментів:

Відео: БІЦЕПС. Анатомія і особливості тренування. [Фітманія Wiki]

1. Стереохімічна. Вона виражається в здатності речовини впливати на один з можливих субстратні стереоизомеров. Наприклад, фумаратгідротаза здатна діяти на фумарат. При цьому вона не впливає на цис-ізомер - малеїновий кислоту.
2. Абсолютна. специфічність ферментів цього типу виражається в здатності речовини впливати тільки на конкретний субстрат. Наприклад, сахараза реагує виключно з сахарозою, аргіназа - з аргініном і так далі.
3. Відносна. специфічність ферментів в цьому випадку виражена в здатності речовини впливати на групу субстратів, що мають зв`язок однакового типу. Наприклад, альфа-амілаза реагує з глікогеном і крохмалем. Вони мають зв`язок гликозидного типу. Трипсин, пепсин, хімотрипсин впливають на багато білків пептидного групи.

Відео: ЄДІ. Біологія. 3.2. Функції білків у живих істот. Ферменти, їх будова, властивості

температура

Ферменти володіють специфічністю в певних умовах. Для більшості з них в якості оптимальної приймають температуру +35… + 45 град. При приміщенні речовини в умови з більш низькими показниками, активність його буде знижуватися. Цей стан називається оборотною інактивацією. При підвищенні температури його здатності відновляться. Варто сказати, що при приміщенні в умови, де t буде вище зазначених значень, також відбудеться інактивація. Однак в цьому випадку вона буде незворотною, оскільки не відновиться при зниженні температури. Це пов`язано з денатурацією молекули.

вплив рН

Від кислотності залежить заряд молекули. Відповідно, рН впливає на діяльність активного центру і специфічність ферменту. Оптимальний показник кислотності для кожної речовини свій. Однак в більшості випадків вона складає 4-7. Наприклад, для альфа-амілази слини оптимальна кислотність становить 6.8. Тим часом є і ряд винятків. Оптимальна кислотність пепсину, наприклад, 1.5-2.0, хімотрипсину і трипсину - 8-9.

Відео: Вплив масажу на м`язову систему. Анатомія м`язів, види, будова і функції

концентрація

Чим більше буде присутній ферменту, тим вище швидкість реакції. Аналогічний висновок можна зробити і щодо концентрації субстрату. Однак теоретично для кожної речовини визначено насичує зміст мішені. При ній всі активні центри будуть зайняті наявними субстратом. При цьому специфічність ферменту буде максимальною, незалежно від подальшого додавання мішеней.

Речовини-регулятори

Їх можна розділити на інгібітори і активатори. Обидві ці категорії поділяються на неспецифічні і специфічні. До автіваторам останнього типу відносять желчнокіслие солі (для ліпази в поджелужочной залозі), хлорні іони (для альфа-амілази), соляну кислоту (для пепсину). Неспецифічними активаторами є іони магнію, що впливають на кінази і фосфатази, а специфічними інгібіторами - кінцеві пептиди проферментов. Останні являють собою неактивні форми речовин. Вони активуються при відщепленні кінцевих пептидів. Їх певні типи відповідають кожному окремому проферменті. Наприклад, в неактивному вигляді трипсин виробляється у вигляді трипсиногена. Його активний центр закривається кінцевий гексапептід, який є специфічним інгібітором. У процесі активації відбувається його відщеплення. Активний центр трипсину в результаті цього стає відкритим. Неспецифічними інгібіторами є солі від важких металів. Наприклад, сульфат міді. Вони провокують денатурацію з`єднань.

інгібування

Воно може бути конкурентним. Таке явище виражається у виникненні структурного подібності між інгібітором і субстратом. Вони вступають в боротьбу за зв`язок з активним центром. Якщо вміст інгібітора вище, ніж субстрату, формується коплексфермент-інгібітор. При додаванні речовини-мішені співвідношення зміниться. В результаті інгібітор буде витіснений. Наприклад, сукцинат для сукцинатдегідрогенази виступає як субстрат. Інгібіторами є оксалоацетат або малонат. Конкурентними вважаються впливу продуктами реакції. Найчастіше вони схожі на субстрати. Наприклад, для глюкозо-6-фосфат продуктом є глюкоза. Субстратом ж буде виступати глюкозо-6 фосфат. Неконкурентное пригніченням НЕ передбачає структурного подібності між речовинами. Інгібітор і субстрат одночасно можуть зв`язуватися з ферментом. При цьому йде утворення нового з`єднання. Їм є комплексфермент-субстрат-інгібітор. В ході взаємодії відбувається блокування активного центру. Це обумовлюється зв`язуванням інгібітора з каталітичною ділянкою АЦ. Прикладом може служити цитохромоксидаза. Для цього ферменту як субстрат виступає кисень. Інгібіторами цитохромоксидази є солі синильної кислоти.

аллостерічеськая регуляція

У деяких випадках, крім активного центру, що визначає специфічність ферменту, присутній ще одна ланка. Як нього виступає аллостерічеський компонент. Якщо з ним зв`язується однойменний активатор, дієвість ферменту підвищується. Якщо ж в реакцію з аллостерическим центром вступає інгібітор, то активність речовини, відповідно, знижується. Наприклад, аденилатциклаза і гуанілатциклазу відносяться до ферментам з регуляцією аллостеріческого типу.