Прості і складні білки. Будова, функції, властивості, характеристика, приклади складних білків

Одне з визначень життя звучить наступним чином: «Життя є спосіб існування білкових тіл». На нашій планеті все без винятку організми містять такі органічні речовини, як протеїни. У даній статті будуть описані прості і складні білки, визначені відмінності в молекулярній будові, а також розглянуті їх функції в клітині.

Що таке білки

З точки зору біохімії - це високомолекулярні органічні полімери, мономерами яких є 20 видів різних амінокислот. Вони з`єднуються між собою ковалентними хімічними зв`язками, інакше звані пептидними. Так як мономери білка є амфотерними сполуками, вони містять як аміногрупу, так і карбоксильну функціональну групи. Хімічна зв`язок СО-NH виникає між ними.

Якщо поліпептид складається із залишків амінокислотних ланок, він утворює простий білок. Молекули полімеру, додатково містять іони металів, вітаміни, нуклеотиди, вуглеводи - це складні білки. Далі ми розглянемо просторове будова поліпептидів.

Відео: Jack Szostak (Harvard / HHMI) Part 1: The Origin of Cellular Life on Earth

Рівні організації білкових молекул

Вони представлені чотирма різними конфігураціями. Перша структура - лінійна, вона найбільш проста і має вигляд поліпептидного ланцюга, під час її спирализации відбувається утворення додаткових водневих зв`язків. Вони стабілізують спіраль, яка називається вторинною структурою. Третинний рівень організації мають прості і складні білки, більшість рослинних і тваринних клітин. Остання конфігурація - четвертичная, виникає при взаємодії декількох молекул нативной структури, об`єднаних коферментами, саме така будова мають складні білки, що виконують в організмі різноманітні функції.

Різноманітність простих білків

Ця група поліпептидів нечисленна. Їх молекули складаються тільки з амінокислотних залишків. До протеїнів належать, наприклад, гістони та глобуліни. Перші представлені в структурі ядра і об`єднані з молекулами ДНК. Друга група - глобуліни - вважаються головними компонентами плазми крові. Такий білок, як гамма-глобулін, виконує функції імунного захисту і є антитілом. Ці сполуки можуть утворювати комплекси, до складу яких входять складні вуглеводи і білки. Такі фіблярні прості білки, як колаген та еластин, входять до складу сполучної тканини, хрящів, сухожиль, шкіри. Їх головні функції - будівельна і опорна.

Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, які є компонентами війок і джгутиків таких одноклітинних організмів, як інфузорії, евглени, паразитичні жгутіконосци. Цей же білок входить до складу багатоклітинних організмів (джгутики сперматозоїдів, вії яйцеклітин, Війчастий епітелій тонкого кишечника).

Білок альбумін виконує запасаючу функцію (наприклад, білок курячих яєць). У ендоспермі насіння злакових рослин - жита, рису, пшениці - накопичуються молекули білків. Вони називаються клітинними включеннями. Ці речовини використовує зародок насіння на початку свого розвитку. Крім того, високий вміст білка в зернівках пшениці є дуже важливим показником якості борошна. Хліб, спечений з борошна багатою клейковиною, має високі смакові якості і більш корисний. Клейковину містять так звані тверді сорти пшениці. У плазмі крові глибоководних риб містяться білки, що перешкоджають їх загибелі від холоду. Вони мають властивості антифризу, запобігаючи загибель організму при низьких температурах води. З іншого боку, у складі клітинної стінки термофільних бактерій, що живуть в геотермальних джерелах, містяться білки, здатні зберігати свою природну конфігурацію (третинну або четвертинних структуру) і не денатурировать в інтервалі температур від +50 до + 90 ° С.

протеїди

Це складні білки, для яких характерна велика різноманітність в зв`язку з різними функціями, виконуваними ними. Як зазначалося раніше, ця група поліпептидів, крім білкової частини, містить простетичної групу. Під впливом різних факторів, таких як висока температура, солі важких металів, концентровані луги і кислоти, складні білки можуть змінювати свою просторову форму, спрощуючи її. Це явище називається денатурацією. Будова складних білків порушується, водневі зв`язки рвуться, а молекули втрачають свої властивості і функції. Як правило, денатурація має незворотний характер. Але у деяких поліпептидів, що виконують каталітичну, рухову і сигнальну функції, можлива ренатурації - відновлення природної структури протеида.

Якщо дія дестабілізуючого чинника відбувається тривалий час, білкова молекула руйнується повністю. Це призводить до розриву пептидних зв`язків первинної структури. Відновити протеїн і його функції вже неможливо. Таке явище називається деструкцією. Прикладом може служити варіння курячих яєць: рідкий білок - альбумін, що знаходиться в третинної структурі, повністю руйнується.

Відео: Біологія. Біохімія: Вуглеводи, їх будова і функції. Центр онлайн-навчання «Фоксфорд»

біосинтез білків

Ще раз нагадаємо, що до складу поліпептидів живих організмів входить 20 амінокислот, серед яких є незамінні. Це лізин, метіонін, фенілаланін і т. Д. Вони надходять в кров з відділів тонкої кишки після розщеплення в ній білкових продуктів. Щоб синтезувати замінні амінокислоти (аланін, пролін, серин), гриби і тварини використовують азотовмісні сполуки. Рослини, будучи автотрофами, самостійно утворюють всі необхідні складові мономери, що представляють складні білки. Для цього в реакціях асиміляції у них використовуються нітрати, аміак або вільний азот. У мікроорганізмів деякі види забезпечують себе повним амінокислотним набором, а у інших синтезуються тільки деякі мономери. Етапи біосинтезу білків протікають в клітинах всіх живих організмів. В ядрі відбувається транскрипція, а в цитоплазмі клітини - трансляція.

Перший етап - синтез попередника іРНК відбувається за участю ферменту РНК-полімерази. Він розриває водневі зв`язки між ланцюгами ДНК, і на одній з них за принципом компліментарності збирає молекулу пре-іРНК. Вона піддається слайсинга, тобто дозріває, і далі виходить з ядра в цитоплазму, утворюючи матричну рибонуклеїнової кислоту.

Для здійснення другого етапу необхідно наявність спеціальних органел - рибосом, а також молекул інформаційних і транспортних рибонуклеїнових кислот. Ще однією важливою умовою є наявність молекул АТФ, так як реакції пластичного обміну, до яких належить біосинтез білків, відбуваються з поглинанням енергії.

Ферменти, їх будова і функції

Це велика група білків (близько 2000), що виконують роль речовин, що впливають на швидкість протікання біохімічних реакцій в клітинах. Вони можуть бути простими (трепсін, пепсин) або складними. Складні білки складаються з коферменту і апофермента. Специфічність самого білка щодо з`єднань, на які він впливає, визначає кофермент, а активність протеидов спостерігається тільки в тому випадку, коли білковий компонент пов`язаний з апоферментом. Каталітична активність ферменту залежить не від всієї молекули, а тільки від активного центру. Його будова відповідає хімічною структурою катализируемого речовини за принципом «ключ-замок», тому дія ферментів суворо специфічно. Функції складних білків полягають як в участі в метаболічних процесах, так і в використанні їх в якості акцепторів.

Класи складних білків

Вони були розроблені биохимиками, виходячи з 3 критеріїв: фізико-хімічних властивостей, функціональних особливостей та специфіки структурних ознак протеидов. До першої групи належать поліпептиди, що розрізняються електрохімічними властивостями. Вони діляться на основні, нейтральні і кислі. Стосовно воді білки можуть бути гідрофільними, амфіфільних і гідрофобними. До другої групи належать ферменти, які були розглянуті нами раніше. Третя група включає поліпептиди, що розрізняються хімічним складом простетических груп (це хромопротеїди, нуклеопротеїни, Металопротеїни).

Розглянемо властивості складних білків більш докладно. Так, наприклад, кислий білок, що входить до складу рибосом, містить 120 амінокислот і є універсальним. Він знаходиться в белоксінтезірующіх органелах, як прокариотических, так і еукаріотів. Ще один представник цієї групи - білок S-100, складається з двох ланцюгів, пов`язаних іоном кальцію. Він входить до складу нейронів і нейроглії - опорної тканини нервової системи. Загальна властивість усіх кислих білків - це високий вміст двоосновних карбонових кислот: глутамінової та аспарагінової. До лужних білків відносяться гистони - протеїни, що входять до складу нуклеїнових кислот ДНК і РНК. Особливістю їх хімічного складу є велика кількість лізину і аргініну. Гістони разом з хроматином ядра утворюють хромосоми - найважливіші структури спадковості клітин. Ці білки беруть участь в процесах транскрипції і трансляції. Амфіфільних протеїни широко представлені в клітинних мембранах, утворюючи ліпопротеїновий бислой. Таким чином, вивчивши вищерозглянуті групи складних білків, ми переконалися в тому, що їх фізико-хімічні властивості обумовлені будовою білкового компонента і простетичної груп.

Деякі складні білки клітинних мембран здатні впізнавати різні хімічні сполуки, наприклад антигени, і реагувати на них. Це сигнальна функція протеидов, вона дуже важлива для процесів виборчого поглинання речовин, що надходять із зовнішнього середовища, і для її захисту.

Глікопротеїни і протеоглікани

Вони є складними білками, що відрізняються між собою біохімічним складом простетических груп. Якщо хімічні зв`язки між білковим компонентом і вуглеводної частиною - ковалентно-гликозидні, такі речовини називаються гликопротеинами. Апофермент у них представлений молекулами моно- і олігосахаридів, прикладами таких білків служать протромбин, фібриноген (білки, що беруть участь в згортанні крові). Кортико- і гонадотропні гормони, інтерферони, мембранні ферменти також є глікопротеїнами. У молекулах протеогликанов білкова частина становить всього 5%, решта припадає на простетичної групу (гетерополітсахарід). Обидві частини з`єднані гликозидной зв`язком групи ОН-треоніну і аргініну і групи NH -глутаміну і лізину. Молекули протеогликанов грають дуже важливу роль в водно-сольовому обміні клітини. Нижче представлена таблиця складних білків, вивчених нами.

Металопротеїни

Ці речовини містять в складі своїх молекул іони одного або декількох металів. Розглянемо приклади складних білків, що відносяться до вищеназваної групи. Це перш за все ферменти, такі як цитохромоксидаза. Вона розташовується на Кріста мітохондрій і активізує синтез АТФ. Феррін і трансферин - протеїди, що містять іони заліза. Перший депонує їх у клітинах, а другий є транспортним білком крові. Ще один металопротеїдів - альфаамелаза, вона містить іони кальцію, входить в склад слини і соку підшлункової залози, беручи участь в розщепленні крохмалю. Гемоглобін є як металопротеїдів, так і хромопротеїдів. Він виконує функції транспортного білка, переносячи кисень. В результаті утворюється з`єднання оксигемоглобін. При вдиханні монооксиду карбону, інакше званого чадним газом, його молекули утворюють з гемоглобіном еритроцитів дуже стійка сполука. Воно швидко розноситься по органах і тканинах, викликаючи отруєння клітин. В результаті при тривалому вдиханні чадного газу настає смерть від задухи. Гемоглобін частково переносить і вуглекислий газ, що утворився в процесах катаболізму. З потоком крові діоксид карбону надходить в легені і нирки, а з них - у зовнішнє середовище. У деяких ракоподібних та молюсків транспортним білком, що переносить кисень, служить гемоцианин. Замість заліза він містить іони міді, тому кров тварин має не червоний, а блакитний колір.

функції хлорофілу

Як ми вже згадували раніше, складні білки можуть утворювати комплекси з пігментами - пофарбованими органічними речовинами. Їх колір залежить від хромоформних груп, які вибірково поглинають певні спектри сонячного світла. У клітинах рослин є зелені пластиди - хлоропласти, що містять пігмент хлорофіл. До його складу входять атоми магнію і багатоатомний спирт фитол. Вони пов`язані з білковими молекулами, а самі хлоропласти містять тилакоїди (пластинки), або мембрани, пов`язані в стопки - грани. У них знаходяться фотосинтезирующие пігменти - хлорофіли - і додаткові каротиноїди. Тут же знаходяться всі ферменти, які використовуються в фотосинтетичних реакціях. Таким чином, хромопротеїди, до яких відноситься і хлорофіл, виконують найважливіші функції в обміні речовин, а саме в реакціях асиміляції і дисиміляції.

Відео: David Baltimore (Caltech) Part 1: Introduction to Viruses and HIV

вірусні білки

Їх містять представники неклітинних форм життя, що входять в Царство Вира. Віруси не мають власного білоксинтезуючого апарату. Нуклеїнові кислоти, ДНК або РНК, можуть викликати синтез власних часток самою клітиною, інфікованої вірусом. Прості віруси складаються тільки з білкових молекул, компактно зібраних в структури спіральної або багатогранної форми, як, наприклад, вірус тютюнової мозаїки. Складні віруси мають додаткову мембрану, складову частину плазматичної оболонки клітини-господаря. У неї можуть входити глікопротеїди (вірус гепатиту В, вірус віспи). Основна функція гликопротеидов - це впізнавання специфічних рецепторів на мембрані клітини господаря. До складу додаткових вірусних оболонок входять і білки-ферменти, що забезпечують редуплікацію ДНК або транскрипцію РНК. Виходячи з вищесказаного, можна зробити наступний висновок: білки оболонок вірусних частинок мають специфічну будову, залежне від мембранних білків клітини-господаря.

У даній статті нами була дана характеристика складних білків, вивчені їх будова і функції в клітинах різних живих організмів.