Мономерами білків є якісь речовини? Що таке мономери білків?
Відео: Полісахариди висновки китайських вчених!
Білки є біологічними полімерами з найскладнішою структурою. Вони мають високий молекулярний вагу і складаються з амінокислот, простетических груп, представлених вітамінами, ліпідних і вуглеводних включень. Білки, що містять вуглеводи, вітаміни, метали або ліпіди, називаються складними. Прості білки складаються тільки з амінокислот, з`єднаних між собою пептидним зв`язком.
пептиди
Незалежно від того, яку структуру має речовина, мономерами білків є амінокислоти. Вони утворюють базову полипептидную ланцюжок, з якої потім формується фібрилярна або глобулярна структура білка. при це білок може синтезуватися тільки в живій тканині - в рослинних, бактеріальних, грибкових, тварин та інших клітинах.
Єдиними організмами, які не можуть з`єднувати мономери білків, є віруси і найпростіші бактерії. Всі інші здатні утворювати структурні білки. Але які речовини є мономерами білків, і як вони утворюються? Про це та про біосинтез білка, про поліпептидах і освіті складної білкової структури, про амінокислотах і їх властивості читайте нижче.
Єдиним мономером молекули білка служить будь-яка альфа-амінокислота. При цьому білок - це поліпептид, ланцюжок із сполучених амінокислот. Залежно від кількості амінокислот, що беруть участь в його утворенні, виділяють дипептиди (2 залишку), трипептиди (3), олігопептиди (містить від 2-10 амінокислот) і поліпептиди (безліч амінокислот).
Відео: Спиртове розкладання. Правдозор.
Огляд структури білків
Структура білка може бути первинною, трохи складнішою - вторинної, ще складнішою - третинної, і найскладнішою - четвертичной.
Первинна структура - це простий ланцюг, в яку за допомогою пептидного зв`язку (CO-NH) з`єднані мономери білків (амінокислоти). Вторинна структура - це альфа-спіраль або бета-складки. Третинна - це ще більш ускладнена тривимірна структура білка, яка утворилася з вторинної внаслідок утворення ковалентних, іонних і водневих зв`язків, а також гідрофобних взаємодій.
Четвертичная структура є найскладнішою і властива рецепторних білків, розташованим на клітинних мембранах. Це надмолекулярна (доменна) структура, утворена внаслідок об`єднання кількох молекул з третинної структурою, доповнених вуглеводними, ліпідними або вітамінними групами. В даному випадку, як і при первинної, вторинної та третинної структурах, мономерами білків є альфа-амінокислоти. Вони також з`єднані пептидними зв`язками. Відмінність полягає лише в складності структури.
амінокислоти
Єдиними мономерами молекул білків є альфа-амінокислоти. Їх всього 20, і вони є мало не основою життя. Завдяки появі пептидного зв`язку, синтез білка став можливим. А сам білок після цього почав виконувати структуроутворюючу, рецепторну, ферментативну, транспортну, медіаторну і інші функції. Завдяки цьому живий організм функціонує і здатний відтворюватися.
Сама альфа-амінокислота являє собою органічну карбонову кислоту з аминогруппой, з`єднаної з альфа-вуглецевим атомом. Останній розташований поруч з карбоксильною групою. При цьому мономери білків розглядаються як органічні речовини, у яких кінцевий вуглецевий атом несе і амінну, і карбоксильну групу.
З`єднання амінокислот в пептидах і білках
Амінокислоти з`єднуються в димери, тримери і полімери за допомогою пептидного зв`язку. Вона утворюється шляхом відщеплення гідроксильної (-ОН) групи від карбоксильного ділянки однієї альфа-амінокислоти і водню (Н) - від аміногрупи інший альфа-амінокислоти. В результаті взаємодії відщеплюється вода, а на карбоксильних кінці залишається ділянка С = О з вільним електроном близько вуглецю карбоксильного залишку. У аминогруппе інший кислоти є залишок (NH) з наявними вільним радикалом у азотного атома. Це дозволяє з`єднати два радикала з утворенням зв`язку (CONH). Вона називається пептидного.
Відео: Jack Szostak (Harvard / HHMI) Part 1: The Origin of Cellular Life on Earth
Варіанти альфа-амінокислот
Всього відомо 23 альфа-амінокислоти. Вони представлені у вигляді списку: гліцин, валін, аланін, ізолецін, лейцин, глутамат, аспарагинат, орнітин, треонін, серин, лізин, цистин, цистеїн, фенілаланін, метіонін, тирозин, пролін, триптофан, оксипролін, аргінін, гістидин, аспарагін і глутамин. Залежно від того, чи можуть вони синтезуватися організмом людини, ці амінокислоти поділяються на замінні і незамінні.
Поняття про замінних і незамінних амінокислотах
Замінні організм людини може синтезувати, тоді як незамінні повинні надходити тільки з їжею. При цьому і незамінні, і замінні кислоти важливі для біосинтезу білка, тому як без них синтез не може бути завершений. Без однієї амінокислоти, навіть якщо всі інші присутні, неможливо побудувати саме той білок, який потрібно клітці для виконання своїх функцій.
Відео: Greenworld: Полісахариди
Одна помилка на будь-якому з етапів біосинтезу - і білок вже непридатний, бо не зможе зібратися в потрібну структуру через порушення електронної щільності і міжатомних взаємодій. Тому людині (і іншим організмам) важливо споживати білкові продукти, в яких є незамінні амінокислоти. Їх відсутність в їжі призводить до ряду порушень білкового обміну.
Процес утворення пептидного зв`язку
Єдиними мономерами білків є альфа-амінокислоти. Вони поступово з`єднуються в ланцюжок поліпетіда, структура якої заздалегідь збережена в генетичному коді ДНК (або РНК, а якщо йдеться про бактеріальний біосинтез). При цьому білок - це сувора послідовність амінокислотних залишків. Це ланцюжок, упорядкована в певну структуру, яка виконує в клітині заздалегідь запрограмовану функцію.
Етапна послідовність білкового біосинтезу
Процес утворення білка складається з ланцюга етапів: реплікація ділянки ДНК (або РНК), синтез РНК інформаційного типу, її вихід в цитоплазму клітини з ядра, з`єднання з рибосомою і поступове прикріплення амінокислотних залишків, які поставляються транспортної РНК. Речовина, що є мономером білка, бере участь в ферментативної реакції відщеплення гідроксильної групи і протона водню, а потім приєднується до нарощуваною поліпетідной ланцюжку.
Таким чином виходить полипептидная ланцюжок, яка вже в клітинному ЕПР впорядковується в якусь заздалегідь задану структуру і доповнюється вуглеводних або ліпідним залишком, якщо це потрібно. Це називається процесом "дозрівання" білка, після чого той прямує транспортної клітинної системою до місця призначення.
Функції синтезованих білків
Мономерами білків є амінокислоти, необхідні для побудови їх первинної структури. Вторинна, третинна і четвертинна структура вже утворюється сама, хоча іноді також вимагає участі ферментів і інших речовин. Однак вони вже не є основними, хоча і вкрай необхідні, щоб білки виконували свою функцію.
Амінокислота, що є мономером білка, може мати місця прикріплення вуглеводів, металів або вітамінів. Освіта третинної або четвертинної структури дає можливість знайти ще більше місць для розташування вставних груп. Це дозволяє створити з білка похідне, яке відіграє роль ферменту, рецептора, переносника речовин в клітку або з неї, імуноглобуліну, структурного компонента мембрани або клітинної органели, м`язового білка.
Білки, утворені з амінокислот, є єдиною основою життя. І сьогодні вважається, що життя саме зародилася після появи амінокислоти і внаслідок її полімеризації. Адже саме міжмолекулярної взаємодії білків і є початок життя, в тому числі і розумною. Всі інші біохімічні процеси, включаючи енергетичні, потрібні для реалізації білкового біосинтезу, і як результат, подальшого продовження життя.
