Первинна структура білка
Відео: Біохімія. Урок 3. Білки. Структура і властивості. застосування білків
будова білка може бути представлено одним з чотирьох варіантів. Кожен варіант має власні особливості. Так, існує четвертичная, троїчна, вторинна і первинна структура білка.
Останній в цьому списку рівень являє собою лінійну поліпептидний ланцюг з амінокислот. Амінокислоти з`єднуються один з одним пептидними зв`язками. Первинна структура білка є найпростішим рівнем організації молекули. За допомогою ковалентних пептидних зв`язків між альфа-аміногрупою в одній амінокислоті і альфа-карбоксильною групою в інший забезпечується висока стабільність молекули.
При формуванні в клітинах пептидних зв`язків активується спочатку карбоксильная група. Після відбувається з`єднання з аминогруппой. Приблизно так само здійснюється поліпептидний лабораторний синтез.
Відео: № 176. Органічна хімія. Тема 27. Білки. Частина 2. Структура білка
Пептидний зв`язок, що представляє собою повторюваний фрагмент поліпептидного ланцюга, має низку особливостей. Під впливом цих особливостей не тільки формується первинний структура білка. Вони впливають і на вищі організаційні рівні поліпептидного ланцюга. Серед основних відмінних рис виділяють копланарность (здатність всіх атомів, які входять в пептидную групу, перебувати в одній площині), трансположеніе заступників щодо С-N-зв`язку, властивість існувати в 2-х резонансних формах. До особливостей пептидного зв`язку відносять також здатність до формування водневих зв`язків. При цьому від кожної пептидного групи може утворюватися за дві водневі зв`язку з іншими групами (пептидними в тому числі). Однак існують винятки. До них відносять пептидні групи з аміногрупами гидроксипролина або проліну. Вони можуть формувати тільки одну водневу зв`язок. Це впливає на утворення вторинної білкової структури. Так, на ділянці, де розташовується гидроксипролин або пролін, пептидная ланцюг легко згинається, в зв`язку з тим, що немає другої водневого зв`язку, яка утримувала б її (як завжди).
Назва пептидів формується з назв амінокислот, що входять в них. Дипептид дають дві амінокислоти, трипептид - три, тетрапептид - чотири і так далі. У кожній поліпептидного ланцюга (або пептиді) будь-якої довжини присутній N-кінцева амінокислота, в якій міститься вільна аміногрупа, і С-кінцеві амінокислота, в якій присутня вільна карбоксильна група.
Властивості білків.
При вивченні цих сполук вчених цікавило кілька питань. Дослідники, перш за все, прагнули з`ясувати розміри, визначити форму і масу молекул білків. Слід зазначити, що це були досить складні завдання. Складність полягала в тому, що визначення відносної молекулярної маси по збільшенню температури кипіння розчинів білків (як це здійснюється у інших речовин) неможливо, зважаючи на те, що білкові розчини кип`ятити не можна. А визначення показника відповідно зі зниженням температури замерзання результати дає неточні. З іншого боку, білки в чистому вигляді ніколи не зустрічаються. Однак за допомогою розроблених методів було встановлено, що молекулярна маса коливається в межах від 14 до 45 тисяч і більше.
Відео: Біосинтез білка Формування первинної структури
Однією з важливих характеристик з`єднань є фракційне висолювання. Цей процес являє собою виділення білків з розчинів після додавання соляних розчинів з різноманітними концентраціями.
Ще одним важливою характеристикою є денатурація. Цей процес відбувається при осадженні білків важкими металами. Денатурація є втратою натуральних властивостей. Цей процес передбачає різні перетворення молекули, крім розриву поліпептидного ланцюга. Іншими словами, первинна структура білка при денатурації залишається незмінною.
