Рівні структурної організації молекули білка: вторинна структура білка
Основу будови протеїнів і протеидов становить поліпептидний ланцюг, а молекула білка може складатися з однієї, двох або кількох ланцюгів. Проте, фізичні, біологічні та хімічні властивості біополімерів обумовлюються не тільки загальною хімічною структурою, яка може бути і «безглуздою», а й наявністю інших рівнів організації білкової молекули.
Відео: Гурток з біохімії (молодша група). Заняття 4.
Первинна структура білка визначається кількісним і якісним амінокислотним складом. Пептидні зв`язку є основою первинної структури. Вперше цю гіпотезу висловив в 1888 р А. Я. Данилевський, а в подальшому його припущення були підтверджені синтезом пептидів, який здійснив Е. Фішер. Структура молекули білка детально досліджувалася А. Я. Данилевським і Е. Фішером. Відповідно до цієї теорії, молекули білку складаються з великої кількості амінокислотних залишків, які з`єднані пептидними зв`язками. Молекула білка може мати одну або кілька поліпептидних ланцюгів.
При дослідженні первинної структури білків використовують хімічні агенти і протеолітичніферменти. Так, за допомогою методу Едмана вельми зручно ідентифікувати кінцеві амінокислоти.
Вторинна структура білка демонструє просторову конфігурацію молекули білку. Розрізняють такі типи вторинної структури: альфа-спіральна, бета-спіральна, колагенова спіраль. Вчені встановили, що для структури пептидів найбільш характерна альфа-спіраль.
Вторинна структура білка стабілізується за допомогою водневих зв`язків. Останні виникають між атомами водню, з`єднаними з електронегативним атомом азоту однієї пептидного зв`язку, і карбонільним атомом кисню четвертої за рахунком від неї амінокислоти, і спрямовані вони уздовж спіралі. Енергетичні розрахунки доводять, що при полімеризації цих амінокислот ефективніша права альфа-спіраль, яка присутня в нативних білках.
Вторинна структура білка: бета-складчатая структура
Поліпептидні ланцюги в бета-складках повністю витягнуті. Бета-складки утворюються при взаємодії двох пептидних зв`язків. Зазначена структура характерна для фібрилярних білків (кератин, фиброин і ін.). Зокрема, бета-кератин характеризується паралельним розташуванням поліпептидних ланцюгів, які додатково стабілізуються межцепочечних дисульфідними зв`язками. У Фиброин шовку сусідні поліпептидні ланцюга антіпараллельни.
Вторинна структура білка: коллагеновая спіраль
Відео: Будова амінокислот. Освіта пептидного зв`язку
Освіта складається з трьох спіраль ланцюгів тропоколлагена, який має форму стрижня. Спіраль ланцюга закручуються і утворюють суперспіраль. Спіраль стабілізується водневими зв`язками, що виникають між воднем пептидних аминогрупп амінокислотних залишків одного ланцюга і киснем карбонільної групи амінокислотних залишків інший ланцюга. Представлена структура надає колагену високу міцність і пружність.
Третинна структура білка
Більшість білків в нативному стані мають дуже компактну структуру, яка визначається формою, розміром та полярністю амінокислотних радикалів, а також послідовністю амінокислот.
Суттєвий вплив на процес формування нативної конформації білка або його третинної структури надають гідрофобні і іоногенні взаємодії, водневі зв`язку й ін. Під дією цих сил досягається термодинамічно доцільна конформація білкової молекули і її стабілізація.
четвертичная структура
Цей вид структури молекули виникає в результаті асоціації декількох субодиниць в єдину комплексну молекулу. До складу кожної субодиниці входить первинна, вторинна і третинна структури.
